L’acide hyaluronique (HA) est un glycosaminoglycane présent dans de nombreux tissus de l’organisme comme la peau. La majorité de l’HA se trouve dans le derme où il joue un rôle dans la résilience de la substance fondamentale conjonctive. L’HA est également présent dans l’épiderme, mais sa fonction n’y est pas totalement comprise. Pour mieux identifier son rôle, l’étude du métabolisme épidermique de l’HA est nécessaire. Précédemment, nous avons caractérisé l’expression des enzymes qui synthétisent HA (HAS1, 2 et 3). Ensuite, le rôle des hyaluronidases, plus précisément HYAL1, dans le catabolisme de l’HA a été étudié. Nos résultats montrent que HYAL1 est une enzyme active, exprimée surtout dans les kératinocytes en différenciation dans des cultures en monocouches. Ces résultats sont confirmés par le marquage immunofluorescent de HYAL1 dans des coupes d’épiderme humain normal où HYAL1 est localisé dans la couche granuleuse. Les souris déficientes pour le gène Hyal1 ne présentent aucun phénotype particulier et la morphologie de leur épiderme semble identique aux souris sauvages. Une augmentation de l’HA est cependant observée dans la couche cornée des souris Hyal1 déficientes par rapport aux souris sauvages. L’HA présent dans la couche cornée de souris déficientes pour le gène Hyal1 est analysé par chromatographie d’exclusion de taille, montre un poids moléculaire plus élevé. En résumé, HYAL1 est exprimée et active principalement dans les kératinocytes humains granuleux et aurait un rôle dans le clivage de l’HA épidermique avant que cet HA se retrouve dans la couche cornée.